伴伴侣蛋白(chaperone）是指那些协助其他大分子结构折叠/退褶、组装/解体的蛋白质，在这些大分子结构具备了正常的生物学功能后停止工作。伴侣蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

伴侣蛋白质主要参与折叠工作的这种一般认知是错误的。第一个被称为伴侣蛋白的蛋白质协助将折叠组蛋白和DNA分子装配成核小体，这种装配伴侣蛋白，特别是在细胞核中的，主要负责将已折叠的亚单位装配成低聚体结构。

伴侣蛋白没有传递蛋白质折叠所需的立体信息的必要性，因此那些关于“伴侣蛋白折叠蛋白质”的说法具有误导性。伴侣蛋白的一个主要功能是防止新合成的多肽链和新装配的亚单位错误的聚合成非功能结构。因此许多伴侣蛋白（但不是全部）都是热激蛋白，因为聚合的趋势随着蛋白质因压力而产生的变性而增强。不过，“空间伴侣蛋白”通过提供必不可少的空间信息而直接协助特定蛋白质的折叠，例如细菌蛋白酶的前体结构域（prodomains of bacterial proteases）和脂肪酶的特殊折叠位置等。