热休克蛋白27(HSP-27)属于低分子量热休克蛋白家族的成员，Hsp27是一个涉及到药物抗性、细胞生长、细胞凋亡、肿瘤的发生和转移等功能的重要蛋白，Hsp27介导的这些功能可能与其对其它蛋白质的影响有关。细胞在没有受到胁迫时，Hsp27表达量比较低而且主要呈大的聚合体，这种聚合体下的Hsp27一般没有活性。当细胞在受到胁迫时，Hsp27表达量会增加而且会被磷酸化，使Hsp27具有活性，执行其一些功能。蛋白质磷酸化是蛋白质的一种主要修饰方式，Hsp27的磷酸化位点有3个：Ser-15、Ser-78、Ser-82，当Hsp27在这3个位点磷酸化后，大的聚合体就会解聚形成小的四聚体。Hsp27磷酸化主要由MAPKAPK2、MAPKAPK4、PKC、PKD以及cGMP依赖的蛋白激酶来催化完成。

此外，有文献报道Hsp27通过抑制caspase蛋白的激活和活性来抑制细胞的凋亡。还有研究表明在极高热，细胞松弛素D等外界胁迫条件下，Hsp27的过表达能增加F-肌动蛋白微丝的稳定性，从而阻止细胞骨架的破坏，有利于细胞的存活。此外，Hsp27的表达能够调节平衡细胞内的氧化还原电位。

有研究表明在一些肿瘤如乳腺癌、前列腺癌、子宫癌、胃癌、膀胱癌中高表达。在一些乳腺癌细胞患者中，Hsp27的过表达与乳腺癌患者术后短时间内远端转移的复发有关。Hsp27的表达能够明显地增加乳腺癌细胞的侵袭和转移能力，更重要的是乳腺癌中Hsp27蛋白高表达能对一些化疗药物(如阿霉素)产生抗性。但值得一提的是Hsp27的高表达会增加对其它一些化疗药物(如秋水仙碱、放射菌素D、氨甲蝶呤)的)敏感性。