螺旋—转角—螺旋(helix-turn-helix)是最初在λ噬菌体的阻遏蛋白中发现的一种DNA结合结构域。在阻遏蛋白氨基端有5段 α 螺旋，每段螺旋之间折转成一定角度相连接，其中两段负责同DNA结合(图7—6)。。螺旋3由9个氨基酸组成，与前面的由7个氨基酸组成的。螺旋2形成一个角度。α螺旋3通过氨基酸侧链同DNA碱基之间的氢键同DNA序列相结合，3个氨基酸识别3个碱基，所以 α 螺旋3被称为识别螺旋(recognition helix)。α螺旋2则是通过氢键同DNA的磷酸骨架相接触。这种相互作用对于同DNA结合是必需的，但并不控制对靶序列识别的专一性。

最早在原核基因的激活蛋白和阻遏蛋白中发现的调控蛋白, 是一种同型二聚体。

蛋白质与DNA的识别的分子机制：构成同型二聚体的每个单体由20个氨基酸残基的小肽组成α螺旋-转角-α螺旋结构, 其中一个螺旋为识别螺旋(recognition helix), 负责识别DNA大沟的特异碱基序列。另一个螺旋没有碱基特异性, 与DNA磷酸戊糖链骨架接触。在与DNA特异结合时, 以二聚体形式发挥作用, 结合靠蛋白质的氨基酸侧链与特异碱基对之间形成氢键。