Rubisco,即核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶(Ribulose bisphosphate carboxylase oxygenase).

是光合作用C3碳反应中重要的羧化酶,也是光呼吸中不可缺少的加氧酶.

1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶（Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase，通常简写为RuBisCO）是一种酶(EC 4.1.1.39)，分子量约为53kD，由8个大亚基和8个小亚基组成，是光合作用中决定碳同化速率的关键酶。它在光合作用中卡尔文循环里催化第一个主要的碳固定反应，将大气中游离的二氧化碳转化为生物体内储能分子，比如蔗糖分子。1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶可以催化1,5-二磷酸核酮糖与二氧化碳的羧化反应或与氧气的氧化反应。同时RuBisCO也能使RuBP进入光呼吸途径。 同时，它的活性也由光照影响，在暗处，rubisco的活性受到抑制，这也是为什么在黑暗时，碳反应难以进行的原因。

1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶在生物学上有重要的意义，因为它所催化的反应是无机态的碳进入生物圈的主要途径。1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶是植物叶片中含量最丰富的蛋白质，也可能是地球上含量最多的蛋白质。鉴于它对生物圈的重要性，人们正在努力改进自然界中的1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶的功能。

Rubinsco是植物C3途径中的关键酶，同时也是植物光呼吸的关键酶。

Rubinsco叶绿体基质中催化CO2与Rubp即1,5-二磷酸核酮糖结合生成2分子3-磷酸甘油酸，进而发生一系列反应，将ATP中的化学能转化到葡萄糖中。

核酮糖二磷酸缩化酶在植物机体代谢过程中居于中心地位，但它却是效率奇低的操作员。让我们作一个显而易见的比较：典型的酶分子1秒钟可催化1000个底物分子，但Rubisco每秒钟仅固定3分子CO2。植物细胞为弥补低效的缺陷而产生大量的Rubisco。此酶约占总叶绿蛋白的50%。已知生物圈里植物占优势，因此Rubisco是世界上最丰富的酶。 不仅如此，Rubisco也奇缺专一性。在肌红蛋白等氧结合蛋白中，CO2由于体积稍大而易被排除。与氧结合蛋白的高度专一性恰恰相反，在Rubisco中，由于O2和CO2分子在形式和化学特性上的相似性，O2分子能顺利结合到CO2结合位点上。此时，缩化酶就会把O2分子连到糖链上，形成错误的氧化产物。因此，为纠正Rubisco非专一性引起的错误反应，植物细胞必须采取一系列高代价的补救措施，这就间接影响了Rubisco的催化效率。

种类

RuBisCO有4种形式。

第一种形式是RuBisCO中最常见的形式，存在于所有能进行光合作用的真核生物体、蓝细菌以及光养和化能自养的变形菌中。它是由八个大亚基和八个小亚基组成的十六聚体蛋白。第二种形式由2-8个大亚基组成的，经检测，此种形式存在于鞭毛藻类、光养的和化能自养细菌中。RuBisCO的第三种形式存在于一些古细菌中(Tabita et al., 2008)。但是在古细菌中存在的编码RuBisCO的基因并不能证明卡尔文循环的存在，因为在这一循环中的其他酶也是必须的。第四种形式是与RuBisCO相似的蛋白，但是没有催化活性。