Ras蛋白是一种小G蛋白，RAS信号途径是一种很常见的细胞分子信号传导途径。

受体酪氨酸激酶（RPTK）结合信号分子，形成二聚体，并发生自磷酸化而活化，活化的RPTK激活RAS，由活化的RAS引起蛋白激酶的磷酸化级联反应（图8-27）。

Ras蛋白要释放GDP，结合GTP的才能激活，GDP的释放需要鸟苷酸交换因子（GEF，如Sos）参与；Sos有SH3结构域，但没有SH2结构域，因此不能直接和受体结合，需要接头蛋白（如Grb2）的连接，接头蛋白通过SH2与受体的磷酸酪氨酸残基结合，再通过SH3与Sos结合，Sos与膜上的Ras接触，从而活化Ras。

Ras本身的GTP酶活性不强，需要GTP酶活化蛋白（GAP）的参与，使Ras结合的GTP水解而失活，GAP具有SH2结构域可直接与活化的受体结合。

Ras蛋白与Raf的N端结构域结合并使其激活，Raf是丝氨酸/苏氨酸（Ser/Thr）蛋白激酶（又称MAPKKK）

活化的Raf结合并磷酸化另一种蛋白激酶MAPKK，使其活化。

MAPKK又使MAPK的苏氨酸和酪氨酸残基使之激活。

MAPK为有丝分裂原活化蛋白激酶（mitogen-activated protein kinase，MAPK），属丝氨酸/苏氨酸残激酶。活化的MAPK进入细胞核，可使许多转录因子活化，如将Elk-1激活，促进c-fos，c-jun的表达。

RPTK-Ras信号通路可概括如下：

配体→RPTK→adaptor→GEF→Ras→Raf（MAPKKK）→MAPKK

→MAPK→进入细胞核→转录因子→基因表达。

Ras最常见的是Ras的激活型突变。Ras蛋白要释放GDP，结合GTP的才能激活，GDP的释放需要鸟苷酸交换因子（GEF，如Sos）参与；Sos有SH3结构域，但没有SH2结构域，因此不能直接和受体结合，需要接头蛋白（如Grb2）的连接，接头蛋白通过SH2与受体的磷酸酪氨酸残基结合，再通过SH3与Sos结合，Sos与膜上的Ras接触，从而活化Ras。在肿瘤中最常发现的Ras突变是第十二位甘氨酸，十三位甘氨酸或六十一位谷氨酰胺为其他氨基酸残基所取代。导致Ras自身的GTP酶活性下降，使得RasGTP不能变成RasGDP而始终处于GTP结合的状态，造成Ras-Raf-MEK-ERK通路过度激活，从而导致细胞的过度增殖与肿瘤的发生。