Pdlim5又叫ENH(Enigma homolog），该蛋白是1996年Kuroda等人利用酵母双杂交技术以PKC为诱饵蛋白时首次发现的，其组成与Enigma蛋白类似，由1个PDZ结构域和3个LIM结构域组成。ENH有几个不同的转录剪接体，其中ENH4只含有PDZ domain。含有PDZ和LIM结构功能域的蛋白，在聚集特异性蛋白形成大分子复合物的过程中，具有重要的介导作用。如RIL(PDLIM4)蛋白中的LIM功能域可与AMPA谷氨酸受体的亚型GluR-A的C端结合，并将AMPA谷氨酸受体转运到骨架蛋白上；PSD-95(Postsynaptic density protein 95)的PDZ功能域具有锚定谷氨酰胺受体及其相关信号转导蛋白的作用，并由此调节突触的大小及活性。

ENH在胚胎发育时免疫组化检测，可见广泛表达：骨骼肌，平滑肌，脊髓，嗜铬细胞，背根神经节，肾上腺髓质。在脑组织中普遍表达，如海马区、丘脑、丘脑下部、大脑皮质层和杏仁核。在中枢神经元中ENH主要定位于胞膜和胞浆。

作为衔接蛋白（adaptor protein）在神经系统中，ENH蛋白可与PKCβ，ε，γ相互作用，能被PKCε，β1磷酸化。使用PKC的激动剂佛波脂刺激，促使ENH从胞膜向胞浆转位。ENH还能和L/N型钙离子通道结合，影响这些通道的开闭。

在心脏中，ENH被报道与心肌肥大相关，ENH介导PKD1对L型钙离子通道的磷酸化，而PKD的过度激活导致心肌肥大。ENH过表达导致心肌肥大，ENH敲除鼠出现心肌收缩里受损，扩张性心肌病。

ENH可能和肿瘤相关，在hela S3 k-562 molt-4等众多癌细胞系中，都有ENH表达。ENH被报道可利用其LIM domain把分化抑制因子2（inhibitor of differentiation，ID2）从胞核拉到胞浆，从而使ID2转录抑制功能减弱，促进细胞分化，抑制肿瘤形成。