| 词条 | 膜骨架 |
| 释义 | § 简介 膜骨架(membrane skeleton)，细胞质膜的一种特别结构，是由膜蛋白和纤维蛋白组成的网架，它参与维持细胞质膜的形状并协助质膜完成多种生理功能,这种结构称为膜骨架。膜骨架首先是通过红细胞膜研究出来的。红细胞的外周蛋白主要位于红细胞膜的内表面,并编织成纤维状的骨架结构,以维持红细胞的形态,限制膜整合蛋白的移动。 它参与维持质膜的形状并协助质膜完成多种生理功能。膜骨架位于细胞质膜下约0.2μm厚的溶胶层。 成熟的动物血红细胞没有细胞核、细胞器和内膜系统，是研究膜骨架的理想材料。红细胞经低渗处理，细胞破裂释放出内容物，留下一个保持原形的空壳，称为血影。 § 主要成分 红细胞膜骨架的网络结构 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析分析结果表明，血影蛋白主要成分包括：血影蛋白（spectrin）、锚蛋白（ankyrin）、带4.2蛋白（band 4.2）、带4.1蛋白（band 4.1）、短肌动蛋白（short actin）和血型糖蛋白（glycophorin）。血影蛋白和肌动蛋白是外周蛋白，去除后血影的形状变得不规则，膜蛋白的流动性增强。血型糖蛋白和带3蛋白为整合蛋白，经TritonX-100处理，此二带消失但血影仍维持原来的形状。 血影蛋白：由结构相似的α链、β链组成一个异二聚体，两个二聚体头与头相接连形成一四聚体。 锚蛋白（ankyrin）：与血影蛋白和带3蛋白的胞质部相连，将血影蛋白网络连接到质膜上。 带三蛋白：是阴离子载体，通过交换Cl－，使HCO－3进入红细胞。为二聚体。每个单体含929个氨基酸，穿膜12次。 血型糖蛋白：单次穿膜糖蛋白，约有131个氨基酸， N端在膜外侧，结合16条寡糖链；C-端在胞质面，链较短，与带4.1蛋白相连。血型糖蛋白与MN血型有关，其功能尚不明确。 血影蛋白四聚体游离端与短肌动蛋白纤维（约13~15单体）相连，形成血影蛋白网络。并通过带4.1蛋白与血型糖蛋白连结，通过锚蛋白与带3蛋白相连。这一骨架系统赋与了红细胞质膜的刚性与韧性，得以几百万次地通过比它直径还小的微血管、动脉、静脉。至于红细胞的双凹型可能还与肌球蛋白的作用有关。[1] |
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