结构域（structural domain）是介于二级和三级结构之间的另一种结构层次。所谓结构域是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域，又称为辖区。多肽链首先是在某些区域相邻的氨基酸残基形成有规则的二级结构，然后，又由相邻的二级结构片段集装在一起形成超二级结构，在此基础上多肽链折叠成近似于球状的三级结构。对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的区域性结构缔合而成三级结构，这种相对独立的区域性结构就称为结构域。对于较小的蛋白质分子或亚基来说，结构域和它的三级结构往往是一个意思，也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域。结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。不同蛋白质分子中结构域的数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同。常见结构域的氨基酸残基数在100～400个之间，最小的结构域只有40～50个氨基酸残基，大的结构域可超过400个氨基酸残基。图2-20为免疫球蛋白G轻链的两个结构域的结构。

而PDZ结构域，或者叫做“盘状同源区域”，是一种由80到100个氨基酸残基组成的保守序列，最初的名称是“突触前密度蛋白”PSD-95，或者DLG4（是“膜相关性鸟苷酸激酶”蛋白家族的一种）。在真核生物，PDZ结垢域通常表现为串联重复拷贝。由80到90个氨基酸残基组成，包含两个α螺旋和六个β折叠。生物作用主要是介导膜上的蛋白聚集，结合目标蛋白的C端，目标蛋白结合在由PDZ结构域第一个α螺旋和第二个β折叠所构成的沟内。