Far-western blotting是一种基于western blotting的一种分子生物学方法。在western blotting中用抗体来检测目标蛋白，而在far-western blotting中用能够与目标蛋白结合的非抗体蛋白质。因此，western blotting用来检测特定的蛋白而far-western blotting则用于检测蛋白质之间的相互作用。

方法

在传统的western blotting中，凝胶电泳被用来从样品中分离蛋白质，然后这些蛋白质在blotting过程中被转移到膜上。目标蛋白在western blot中被抗体探针识别。far-western blotting用非抗体蛋白来检测目标蛋白，通过这种方式，与探针结合的蛋白质就被检测出来了。探针蛋白经常通过一种表达克隆载体在大肠杆菌中被生产出来。

探针蛋白可以通过一种常规的方法--放射自显影显现出来，它可以结合像His或FLAG的特殊的亲和标签或者蛋白质的特殊抗体。因此在凝胶电泳前将细胞提取液在煮沸的去垢剂中失活是检测不需要自然折叠状态的蛋白质相互作用重要方法。