1959年佩鲁茨和肯德鲁对血红蛋白和肌血蛋白进行结构分析，解决了三维空间结构，获1962年化学奖。

鲍林发现了蛋白质的基本结构。克里克、沃森在X射线衍射资料的基础上，提出了DNA三维结构的模型。获1962年生理或医学奖。50年代后豪普特曼和卡尔勒建立了应用X射线分析的以直接法测定晶体结构的纯数学理论，在晶体研究中具有划时代的意义，特别在研究大分子生物物质如激素、抗生素、蛋白质及新型药物分子结构方面趣了重要作用。他们因此获1985年化学奖。

蛋白质的结构：

蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。

一级结构：构成蛋白质的单元氨基酸通过肽键连接形成的线性序列，为多肽链。

一级结构稍有变化，就会影响蛋白质的功能。

二级结构：一级结构中部分肽链的弯曲或折叠产生二级结构。多肽链的某些部分氨基酸残基周期性的空间排列。现已报道的蛋白质中二级结构共有四种: α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。

α-螺旋:它是蛋白质当中最为常见的二级结构(图 1.2 (左))。它的每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，其残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。α-螺旋的稳定性很好，除甘氨酸及脯氨酸外的其他各种氨基酸通过肽键构成主链时都有形成α-螺旋的倾向。

β-折叠：它也是常见的蛋白质二级结构之一。与α-螺旋不同，它呈片状(,肽链几乎完全伸展的，而非紧密卷曲。此外，β-折叠中相邻两个氨基酸的轴向距离为3.5&A;，而不是α-螺旋中的1.5&A。β-折叠片中，相邻的两个多肽片段可能是彼此平行的，也可能是反平行的。在蛋白分子内部更多出现的是平行的β-折叠片；而反平行的β-折叠片一段暴露于溶剂中，一段埋于蛋白内部，其氨基酸序列常为亲水和疏水的氨基酸交替排列。

β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。

无规卷曲：它是指没有确定规律性的但拥有紧密有序的稳定结构的肽链构象，主链间可形成氢键，主链与侧链之间也可以形成氢键。这些氢键共同维持了它结构上的稳定。无规卷曲大体上分为两种，即紧密环和连接条带。

卷曲所形成的二级结构称为α-螺旋，折叠所形成的二级结构称为折叠片。这两种二级结构的形成都是

由于距离一定的—N—H基团和—C=O基团之间形成氢键的。

三级结构：在二级结构基础上进一步折叠成紧密的三维形式。三维形状一般都可以大致说是球状的或是纤维状的。

四级结构：由蛋白质亚基结构形成的多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列。

超二级结构：是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级机构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。

一、蛋白质的元素组成

碳，氢，氧，氮，硫，磷，碘，铁，锌等

二、蛋白质的作用

1． 构成生物体内基本物质，为生长及维持生命所必需

2． 部分蛋白质可作为生物催化剂，即酶和激素

3 生物的免疫作用所必需的物资

4． 有些蛋白质会导致食物过敏

三、蛋白质的分子组成

基本单位：氨基酸 有不同的AAs通过肽键相互连接而成

蛋白质→眎→胨→多肽→二肽→多肽→氨基酸

四．蛋白质的分类

1． 化学组成

（1）．单纯蛋白质：仅含有AAs

（2）．结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成

（3）．衍生蛋白质：用化学或酶学方法得到的化合物

2． 功能

（1）．结构蛋白质：角蛋白，胶原蛋白，弹性蛋白

（2）．有生物活性的蛋白质：酶，激素，免疫球蛋白

（3）．食品蛋白质：凡可供食用，易消化，无毒和可供人类利用的蛋白质