B细胞抗原受体(BCR)具有抗原结合特异性，在同一个体内，其多样性高达10的9次方～10的12次方，构成容量巨大的BCR库，赋予个体识别各种抗原、产生特异性抗体的巨大潜能。

在成熟B细胞表面，Iga、Igp总是和BCR共同表达，形成BCR-Igα/Igβ复合体，前者识别抗原，后者转导BCR接受的抗原刺激信号。

(一)BCR分子

BCR主要包括mlgM和mlgD，由两条重链和两条轻链连接而成。其中重链分为可变区(V区，约110个氨基酸残基)、恒定区(C区，约330个氨基酸残基)、跨膜区(26个氨基酸残基)及胞质区(3个氨基酸残基)；而轻链则只有V区和C区。V区由VH和VL两个结构域组成，各有三个互补决定区即CDRl、CDR2和CDR3。BCR可直接识别完整的、天然的蛋白质抗原、多糖或脂类抗原，三个CDR均参与对抗原的识别，共同决定BCR的抗原特异性。

(二)Iga/Igp分子

Igα(CD79a)和Igβ(CD79b)以二聚体形式存在。两条肽链可分为胞外区、跨膜区和胞质区。从图可以看出，Igα和Igβ链的胞质区特别长，其中Ige为61个氨基酸残基，Igp为48个氨基酸残基，各有一个ITAM，为信号转导所必需。