1.α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.a-螺旋（a-helix）是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。早在1950年L.Pauling等人就根据从小肽晶体结构中测得的多肽标准参数，预测出能够稳定存在的a-螺旋结构，并很快由实验得到证实。

2．a-螺旋的手性

a-螺旋是手性结构，具有旋光能力。但a-螺旋的比旋并不等于构成自身的氨基酸比旋的简单加和，而无规则卷曲的比旋与这种加和相等。事实上a-螺旋的旋光性是a碳原子的构型不对称性和a-螺旋的构象不对称性的总反映。

3．影响a-螺旋形成的因素

·相邻侧链带同种电荷侧链之间的排斥作用

·R基的大小

脯氨酸（Pro)

·不可能绕N-Cα旋转而引入结节

·酰胺N上也没有H可供形成氢键

甘氨酸（Gly)

·侧脸仅为H，太容易绕Cα旋转

使a-螺旋更稳定因素

·每隔3个残基的2个侧链上正、负电荷形成例离子键结合

·每隔3个残基的2个侧链的疏水作用