SLP76蛋白质分子由533个氨基酸残基组成，分子量约为64 kDa。其结构包括氨基末端的SAM结构域、羧基末端的SH2结构域和位于二者之间的富含脯氨酸的结构域及多个磷酸化位点。SLP76是血源性细胞所特有的一种接头蛋白，其在T细胞受体相关信号通路及凝血功能方面起到重要作用。在细胞中SLP76可以和多种蛋白相互作用，其中包括蛋白激酶类，如70 kDa的T细胞受体Zeta链相关蛋白激酶(ZAP70)、蛋白酪氨酸激酶4(PTK4)等；磷酸酶类，如包含SH2结构域的蛋白酪氨酸磷酸酶1(SHP1)等；接头蛋白类，如生长因子受体结合蛋白2(Grb2)、CLB等。 SLP76在细胞中可以和这么多的蛋白质分子相互作用，说明其可以参与到多条信号转导通路中。目前研究得较为明确的有两条：第一，细胞表面的配体与受体相互作用后，可以使SLP76氨基末端的酪氨酸磷酸化，磷酸化的酪氨酸基团可以和鸟苷酸转换因子Vav的SH2结构域相结合，进而活化JNK激酶；第二，SLP76含有富含脯氨酸的结构域，其可以与另一种接头蛋白Grb2的SH3结构域结合，形成由多种接头蛋白组成的复合物，将细胞外的信号传递给Ras，后者进一步活化丝裂原活化蛋白激酶激酶激酶(MKKK)的一种—Raf，其可以磷酸化细胞外信号调控激酶(ERK)，最终导致氧化应激和NF-κB等转录因子的活化。