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简介

分子结构

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Haemoglobin molecule

简介

血红蛋白分子是一个工作效率极高的分子机器，它通过运动和小的结构改变来调节他的行为。氧气和血红蛋白四个位点的结合并不是同步的。第一个氧气和血红蛋白结合，使相应的蛋白链发生微小的变化，这些变化使它们与氧结合更容易。所以，虽然结合第一个氧是困难的，但是结合第二个，第三个，第四个变得越来越容易。这为血红蛋白行使功能提供了便利。当血液流经氧气充足的肺时，氧气很容易和第一个亚单位结合，然后很快的充满其他部分。然后当血液在体内循环时，氧气浓度下降，二氧化碳浓度升高，在这种情况下，血红蛋白释放氧气，一旦一个氧气脱离，血红蛋白就改变形状，这使得其他三个氧很快被释放。以这种方式血红蛋白再肺部装载最大量的氧，然后运到需氧的组织。 在这个动画中，一个亚单位的血红素被固定在一个地方，所以我们能看到在结合氧气的时候血红蛋白是如何围绕它运动的。氧用绿色表示，氧结合在血红素中心的铁上时，把血红蛋白底部的组氨酸往上拉。这使整个α螺旋的位置发生移动，在血红素下面用橙色表示。这种移动传递到其它的蛋白链，最后引起两个兰色亚单位的滚动。

分子结构

每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96％，血红素占4％

血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。

人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。

血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。