定义

作用(受体 肌动蛋白)

进化

定义

蛋白质空间构象可在一定的微环境中发生构象的改变，各种构象异构体可以调节蛋白质的折叠与功能。构象可变性（conformational variability）或者称为动态性（dynamism）是蛋白质任何一条多肽链所具有的特性。这种蛋白质结构与功能的多样性就是蛋白质进化的基础，也使得蛋白质能够快速适应新出现的情况，利用已有的折叠模式发展出新功能，或者进化出新的折叠模式。

作用

受体

表达在细胞膜上的蛋白质受体参与细胞的信号转导调控，而胞膜上为数不多的受体的胞外段即配体结合部分则能通过构象的变化识别结构类似的信号分子。受体在结合配体后，其胞内段发生变构现象，从而将胞外信号传递至胞内。蛋白质的构象可变性为受体发挥生物学功能奠定了基础。

肌动蛋白

肌动蛋白的运动是建立在蛋白质构象可变的特性基础上的一种生物学现象。肌动蛋白分为球状头部与蛋白主体，球状头部有钙结合位点。在头部结合钙离子后，肌动蛋白发生变构，其头部相对主体呈90°弯曲，从而发挥“分子马达”的作用。肌动蛋白在骨骼肌的运动、细胞分裂染色体的分配等方面发挥着重要的作用。

进化

蛋白质中的活性位点是具有高度灵活性的，这种在不同时间以不同强度表现出来的灵活性与蛋白质的催化活性和调节功能有关。传统的酶化学认为，蛋白质发挥催化活性时，活性位点是那些刚性的、结构固定的位点，但是其它步骤，例如产物释放步骤等则决定了酶的更新速率，构象重排可促进这一现象的出现。这种酶在催化过程中表现出来的灵活性同样也赋予了酶多种功能，以及进化出更多功能的可能性。很多蛋白都具有多种细胞功能，各种酶也进化出了比它们最初功能多得多的功能。蛋白质的这种混杂性（promiscuity）或者叫多重特异性（multispecificity）应该归功于自然界中存在各种不同的底物或配体。正是因为这些底物或配体的存在使得蛋白质进化出只用较少的构象就能适应数量如此众多的配体的能力。

蛋白质存在整体构象重排和折叠转换现象。比如淋巴细胞趋化因子（lymphotactin）有两种不同的折叠形式；Mad2蛋白是一个同源二聚体（homodimer），它也有两种不同的β折叠形式。有科研人员通过对序列折叠空间网络进行图谱研究的方法来研究折叠转换问题。最初用该方法准确预测出了RNA的二级结构，随后又预测出了蛋白质的晶体结构。每一个折叠都参与形成一个网络。组成该网络的这些序列都具有相同的结构（这也就意味着它们具有相同的功能）。它们彼此之间依靠单个位点点突变来进行“联系”。因为每一个网络都可以通过特定的转换位点，即序列，与其它网络相连，因此，只需要对该位点进行改变（即突变），就可以顺利地将一种结构转变成另一种结构。我们已经发现了两种核酶。这两种酶的构象和功能可以通过点突变来相互转换，而且还发现了这两种构象互换过程中存在的中间物，从而证明了上述网络观点的正确性。