概述

一类蛋白质，其多肽链所盘绕的立体结构为不同程度的球状分子，多肽链是通过链内的次级键，如氢键、盐键、二硫键、疏水作用和范德华力来维系其空间结构的。球状蛋白质有多种多样的生物功能，它溶于水且溶于稀的中性盐溶液中，如中性盐浓度过高，即从溶液中析出.这种现象称为盐析。加热也能使之沉淀或凝固.血清球蛋白、乳球蛋白等均属球状蛋白质。

分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。

球状蛋白质中，氨基酸Leu,Val,Ile,Met,Phe,Tyr,Cys,Trp(疏性氨基酸,H)比较容易形成远程紧密接触对，因而容易出现在内部，氨基酸Glu,Gln,Asp,Asn,Lys,Ser,Arg,Pro(亲水氨基酸,P)比较难形成远程紧密接触对，易出现在外部，而氨基酸Ala,Gly,Thr,His(中性氨基酸,N)在形成远程紧密接触对时能力一般，均匀的分布在内部和外部。它们平均每个氨基酸可形成6.03,3.64和4.43个远程紧密接触对，同时它们在形成近程紧密接触对时能力非常接近，平均每个氨基酸可形成的近程紧密接触对数目在2.34～2.85变化，差别非常小。亲水氨基酸(P)，中性氨基酸(N)和疏水性氨基酸(H)在蛋白质分子结构稳定性上起着不同的作用。