| 词条 | 蛋白质二级结构 |
| 释义 | § 简介 蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 蛋白质在形成立体结构时，其多肽链部分首先折叠成α-型螺旋（helix）和β-型结构，并由此进一步可折叠成球形。此时，将α螺旋和β型结构称为二级结构。在蛋白质以外，例如在tRNA有三叶草叶型结构，也可称为二级结构。 多肽链主链中各原子在各局部的空间排布，即多肽链主链构象称为蛋白质的二级结构。 (1)形成二级结构的基础——肽键平面：20世纪30年代末，Pauling L和Corey R开始对肽进行x线结晶衍射图研究，以探索蛋白质的精细结构。他们测定了分子中各原子间的标准键长和键角，发现肽单元(主链的-CαCN-)呈刚性平面(rigid plane)，即肽键平面。 由于C-N键具有部分双键性质，因此C＝O和C—N均不能自由旋转。所以整个肽链的主链原子(-CαCN-CαCN-)中只有N-Cα和Cα-N之间的单键可以旋转，N -Cα之间的旋转角为φ (phi)，Cα-C之间的旋转角为ψ(psi)。φ和ψ的大小就决定了Cα相邻两个肽键平面之间的相对位置关系，于是肽键平面就成为主链构象的结构基础。如每个氨基酸的ψ和φ已知，整个多肽链的主链构象就确定了。 § 分类 蛋白质二级结构的基本形式：蛋白质的肽链局部盘曲、折叠的主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和不规则卷曲等几种形式。 1) α-螺旋：肽链的某段局部盘曲成螺旋形结构，称为α-螺旋。 α-螺旋的特征是：①—般为右手螺旋；②每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基，每个残基跨距为0.15nm，螺旋上升1圈的距离(螺距)为3.6×0.15=0.54nm； = 3 \\* GB3 ③螺旋圈之间通过肽键上的>C＝O和-NH-间形成氢键以保持螺旋结构的稳定；④影响α-螺旋形成的主要因素是氨基酸侧链的大小、形状及所带电荷等性质。 2)β-折叠：为—种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构。两段以上的β-折叠结构平行排布并以氢键相连所形成的结构称为β-片层或β-折叠层。β-片层可分顺向平行(肽链的走向相同，即N、C端的方向一致)和逆向平行(两肽段走向相反)结构。 3) β-转角：此种结构指多肽链中出现的一种180°的转折。β-转角通常由4个氨基酸残基构成，由第1个残基的>C＝O与第4个残基的-NH-形成氢键，以维持转折结构的稳定。 4)不规则卷曲：此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外，多肽链中其余规则性不强的—些区段的构象。 各种蛋白质依其一级结构特点在其多肽链的不同区段可形成不同的二级结构。如蜘蛛网丝蛋白中有很多α-螺旋及β-折叠层，也有β-转角和不规则卷曲。[1] |
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